Steroid-21-Hydroxylase

Steroid-21-Hydroxylase
3D-Struktur mit Häm (rot) nach PDB 2GEG (theor.)
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	494 Aminosäuren; 55,9 kDa
Kofaktor	Häm-Thiolat
Bezeichner
Gen-Namen	CYP21A2 ; CPS1; CA21H; CAH1; CYP21; CYP21B; MGC150536; MGC150537; P450c21B
Externe IDs	OMIM: 201910 MGI: 88591 CAS-Nummer: 9029-68-9
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.99.10, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Hydroxylierung
Substrat	Steroid + AH2 + O2
Produkte	21-Hydroxysteroid + A + H2O
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Kiefermäuler
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	1589	13079
Ensembl	ENSG00000168482	ENSMUSG00000024365
UniProt	P08686	A0JP50
Refseq (mRNA)	NM_000500	NM_009995
Refseq (Protein)	NP_000491	NP_034125
Genlocus	Chr c6_COX: 32.1 – 32.1 Mb	Chr 17: 34.41 – 34.41 Mb
PubMed-Suche	1589	13079

Steroid-21-Hydroxylase (CYP21) ist ein Enzym, das bei der Biosynthese der Steroidhormone Aldosteron und Cortisol beteiligt ist. Es katalysiert eine Oxidation des Kohlenstoffatoms 21 in Steroiden, welche bei der Bildung dieser Hormone nötig ist.

21-Hydroxylase wird über das Gen CYP21A2 gebildet. Ein Defekt innerhalb dieses Gens bewirkt eine Störung der Bildung des Enzyms, welche zum Adrenogenitalen Syndrom Typ 3 (Klassische 21-OHD CAH) führt.

Der Grund für die häufigen Mutationen des Gens liegt in der Rekombination mit einem inaktiven Pseudogen, mit dem es auf einem Chromosom liegt.^[1]

+ AH₂ + O₂ ⇒ + A + H₂O

Pregnenolon wird zu 21-Hydroxypregnenolon umgesetzt.

+ AH₂ + O₂ ⇒ + A + H₂O

17α-Hydroxypregnenolon wird zu 17α,21-Dihydroxypregnenolon oxydiert.

+ AH₂ + O₂ ⇒ + A + H₂O

17α-Hydroxyprogesteron wird zu 11-Deoxycortisol umgesetzt.

+ AH₂ + O₂ ⇒ + A + H₂O

11β-Hydroxyprogesteron wird hydroxyliert, Corticosteron entsteht.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Steroidhormon-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• Synthese von Desoxycorticosteron aus Progesteron durch 21-Hydroxylase (Bild)

1. ↑ G. Löffler, P. E. Petrides, P. C. Heinrich: Biochemie & Pathobiochemie. 9. Auflage, Springer, Heidelberg 2014, ISBN 978-3-642-17971-6, S. 501.