A pH fisiológico, tiene una carga negativa (es ácido); pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano.
Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.
Descubrimiento
El ácido aspártico fue descubierto en 1827 por los químicos franceses Auguste-Arthur Plisson y Étienne Ossian Henry,[2] derivado de la asparagina, que había sido aislada a partir de jugo de espárragos en 1806, por ebullición con una base.[3]
El mecanismo de inactivación es la recaptación. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona está el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la célula glial está el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro.
y relaciones.
Receptores
Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrópicos y metabotrópicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.
Funciones
El aspartato es uno de los aminoácidos que actúan como neurotransmisores. Su función como neurotrasmisor es de carácter excitatorio del SNC.[5]
↑Berzelius, Jöns Jakob; Öngren, Olof Gustaf (1839). Traité de chimie(en francés)3. Brussels: A. Wahlen et Cie. p. 81. Consultado el 25 de agosto de 2015.
↑R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins, ed. The chemical composition of the proteins. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd edición). London: Longmans, Green and Co. p. 112. Consultado el 18 de enero de 2010.
IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved on 2007-05-17.
Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN1-57259-153-6.
Philip E. Chen, Matthew T. Geballe, Phillip J. Stansfeld, Alexander R. Johnston, Hongjie Yuan, Amanda L. Jacob, James P. Snyder, Stephen F. Traynelis, and David J. A. Wyllie. 2005. Structural Features of the Glutamate Binding Site in Recombinant NR1/NR2A N-Methyl-D-aspartate Receptors Determined by Site-Directed Mutagenesis and Molecular Modeling. Molecular Pharmacology. Volume 67, Pages 1470-1484.