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Estructura terciaria de las proteínas La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular, la cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Entre estos enlaces aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) y otras fuerzas hidrófobas. Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar. La estructura globular tiene forma de "ovillo", es soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas. La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser insoluble; ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-queratina y el colágeno. Ubicación tridimensional
Representación 3D a partir de los datos en coordenadas.
La estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína.  La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. Fuerzas que estabilizan la estructura terciariaLa estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)y, recientemente se ha descubierto, como consecuencia de las investigaciones en materia de anatomía molecular, una estrecha relación entre las interacciones entre las regiones hidrofóbicas de las cadenas alifáticas radicales de las proteínas. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta... Predicción de la estructuraLa predicción de la estructura tridimensional 3D de las proteínas a partir de su secuencia de aminoácidos ha sido un desafío de investigación que ha perdurado por más de cinco décadas. Sin embargo, recientemente, se ha logrado un avance en este campo mediante el desarrollo de un método computacional que demuestra su capacidad para predecir de manera regular las estructuras de proteínas a nivel atómico, incluso en casos donde no se dispone de una estructura similar previamente conocida. Este avance se basa en un modelo impulsado por redes neuronales y tecnología de inteligencia artificial. Durante la 14ª Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction (CASP14), se presentó el progreso en la predicción de estas estructuras mediante AlphaFold.[2][3] AlphaFold, desarrollado por DeepMind, es un sistema de inteligencia artificial que se vale de redes neuronales profundas para predecir la estructura tridimensional de las proteínas. Su funcionamiento radica en tomar la secuencia de aminoácidos de una proteína como entrada y analizar las interacciones entre estos aminoácidos. Luego, emplea esta información para predecir la disposición espacial de los átomos dentro de la proteína, es decir, su estructura tridimensional.[3] Véase tambiénReferencias
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