Las tiorredoxinas ("TRX") son proteínas que actúan como antioxidantes, facilitando la reducción de otras proteínas a través de un intercambio tiol-disulfuro en la cisteína. Las tiorredoxinas se encuentran en casi todos los organismos y son esenciales para la vida en los mamíferos.[1][2] Es una enzimaoxidorreductasa de 12 kD que contiene un sitio activo ditiol-disulfuro. Es ubicua y se encuentra en muchos organismos desde plantas y bacterias a mamíferos. Se han identificado múltiples sustratosin vitro para la tiorredoxina, incluyendo ribonucleasas, coriogonadotropinas, factores de coagulación, receptores de glucocorticoides e insulina. La reducción de insulina es generalmente utilizada como una prueba de actividad.[3]
Las tiorredoxinas se caracterizan a nivel de secuencia de aminoácidos por la presencia de dos cisteínas vecinas formando un motivo CXXC. Estas dos cisteínas son la clave para la capacidad de la tiorredoxina de reducir a otras proteínas. La tiorredoxina también posee una estructura terciaria característica denominada plegamiento tiorredoxina. Las tiorredoxinas son mantenidas en estado reducido por la flavoenzimatiorredoxina reductasa, en una reacción dependiente de NADPH.[4] Las tiorredoxinas actúan como donantes de electrones para peroxidasas y ribonucleótido reductasa.[5] Las glutarredoxinas comparten muchas de las funciones de las tiorredoxinas, pero son reducidas por la glutatión reductasa en lugar de una reductasa específica.
