CTP synthase

CTP synthetase

Structure d'une CTP synthase d'E. coli (PDB 1S1M^[1])

Données clés

N° EC	EC 6.3.4.2
N° CAS	9023-56-7

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La CTP synthetase est une ligase qui catalyse la réaction :

ATP + UTP + L-glutamine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  ADP + phosphate + CTP + L-glutamate.

Elle est l'enzyme limitante de la biosynthèse des nucléotides pyrimidiques^[2],[3]. Son mécanisme réactionnel se déroule en deux étapes :

1. L-glutamine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-glutamate + NH₃ ;
2. ATP + UTP + NH₃  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  ADP + phosphate + CTP.

La réaction commence par la phosphorylation de l'UTP sur l'atome d'oxygène du carbone 4, rendant ce dernier électrophile et réactif par rapport à l'ammoniac^[4]. Le groupe amine provient de la glutamine, hydrolysée par un domaine amidotransférase afin de produire de l'ammoniac. NH₃ est ensuite transporté à l'intérieur de la protéine vers le domaine synthase^[5],[1]. L'ammoniac libéré à l'étape précédente peut alors réagir avec l'intermédiaire UTP-4-phosphoryle pour former le CTP^[6].

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