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Méthionine adénosyltransférase

Méthionine adénosyltransférase
Description de cette image, également commentée ci-après
Tétramère de méthionine adénosyltransférase humaine (PDB 5A1I[1])
N° EC EC 2.5.1.6
N° CAS 9012-52-6
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La méthionine adénosyltransférase (MAT), ou S-adénosylméthionine synthétase, est une transférase qui catalyse la réaction :

ATP + L-méthionine + H2O    phosphate + pyrophosphate + S-adénosyl-L-méthionine.

Cette enzyme, anciennement classée EC 2.4.2.13, réalise la biosynthèse de la S-adénosylméthionine à partir d'ATP et de méthionine, un acide aminé soufré apolaire. Cette activité enzymatique est portée par une grande variété de protéines : la plupart des méthionine adénosyltransférases sont des homo-oligomères et le plus grand nombre sont des tétramères. Les monomères sont constitués de trois domaines formés par des séquences peptidiques non consécutives et les sous-unités interagissent à travers de grandes surfaces plates hydrophobes pour former les dimères[2].

Notes et références

  1. ↑ (en) Ben Murray, Svetlana V. Antonyuk, Alberto Marina, Shelly C. Lu, Jose M. Mato et S. Samar Hasnain, « Crystallography captures catalytic steps in human methionine adenosyltransferase enzymes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 113, no 8,‎ , p. 2104-2109 (DOI 10.1073/pnas.1510959113)
  2. ↑ (en) Francisco Garrido, Sylvie Estrela, Claudia Alves, Gabino F. Sánchez-Pérez, Antonio Sillero et María A. Pajares, « Refolding and characterization of methionine adenosyltransferase from Euglena gracilis », Protein Expression and Purification, vol. 79, no 1,‎ , p. 128-136 (PMID 21605677, DOI 10.1016/j.pep.2011.05.004, lire en ligne)
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