Le repliement jelly roll est un mode de repliement des protéines constitué de huit brins β arrangés en deux feuillets de quatre brins. Ce terme a été introduit en 1981 par Jane Shelby Richardson par analogie avec les gâteaux roulés appelés ainsi en anglais. Il s'agit d'un développement du motif dit « en clé grecque » et est parfois considéré comme une forme de tonneau β. Il est très fréquent dans les protéinesvirales, notamment les protéines de capside[3],[4]. Clé grecque et jelly roll représentent environ 30 % de toutes les protéines ayant des brins β dans la base de données SCOP[5].
La structure en jelly roll classique contient huit brins β disposés en quatre feuillets β antiparallèles qui s'empilent à travers une surface hydrophobe. Les brins sont nommés traditionnellement de B à I, la première structure identifiée de ce type ayant un brin A supplémentaire qui n'appartient pas au motif de base[6],[7]. Les feuillets rassemblent les brins BIDG et CHEF arrangés de telle sorte que le brin B se positionne en face du brin C, I en face du brin H, et ainsi de suite[4],[8].
Des études comparatives de protéines classées comme ayant des motifs en clé grecque et en jelly roll suggèrent que les protéines à clé grecque ont évolué sensiblement plus tôt que leurs équivalents topologiquement plus complexes à jelly roll[5]. Des analyses de bio-informatique structurelle ont montré que les protéines des capsides de virus présentant des repliements jelly roll forment un groupe bien distinct des autres protéines dont la structure est connue, ce qui suggère que les protéines des capsides virales sont sujettes à des contraintes évolutives spécifiques[4]. L'un des aspects le plus remarquables des protéines des capsides virales est leur capacité à former des structures oligomériques s'agençant en coquille fermée ; les protéines cellulaires dont la topologie se rapproche le plus de ces protéines forment également des oligomères[4].
Notes et références
↑(en) S. B. Larson, J. S. Day et A. McPherson, « Satellite tobacco mosaic virus refined to 1.4 Å resolution », Acta Crystallographica section D Structural Biology, vol. 70, no 9, , p. 2316-2330 (PMID25195746, PMCID4157444, DOI10.1107/S1399004714013789, lire en ligne)
↑(en) Nicola G. A. Abrescia, Jonathan M. Grimes, Hanna M. Kivelä, Rene Assenberg, Geoff C. Sutton, Sarah J. Butcher, Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford et David I. Stuart, « Insights into Virus Evolution and Membrane Biogenesis from the Structure of the Marine Lipid-Containing Bacteriophage PM2 », Molecular Cell, vol. 31, no 5, , p. 749-761 (PMID18775333, DOI10.1016/j.molcel.2008.06.026, lire en ligne)
↑(en) Gareth Chelvanayagam, Jaap Heringa et Patrick Argos, « Anatomy and evolution of proteins displaying the viral capsid jellyroll topology », Journal of Molecular Biology, vol. 228, no 1, , p. 220-242 (PMID1447783, DOI10.1016/0022-2836(92)90502-B, lire en ligne)
↑ a et b(en) Hannah Edwards, Sanne Abeln et Charlotte M. Deane, « Exploring Fold Space Preferences of New-born and Ancient Protein Superfamilies », PLoS Computational Biology, vol. 9, no 11, , article no e1003325 (PMID24244135, PMCID3828129, DOI10.1371/journal.pcbi.1003325, lire en ligne)
↑(en) Michael G. Rossmann, Celerino Abad-Zapatero, Mathur R. N. Murthy, « Structural comparisons of some small spherical plant viruses », Journal of Molecular Biology, vol. 165, no 4, , p. 711-736 (PMID6854630, DOI10.1016/S0022-2836(83)80276-9, lire en ligne)
↑(en) Stacy D. Benson, Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford et Roger M. Burnett, « Does Common Architecture Reveal a Viral Lineage Spanning All Three Domains of Life? », Molecular Cell, vol. 16, no 5, , p. 673-685 (PMID6854630, DOI10.1016/j.molcel.2004.11.016, lire en ligne)
