Ein AT-Haken ist eine DNA-bindende Domäne in verschiedenen DNA-bindenden Proteinen.

Der AT-Haken bindet bevorzugt A-T-reiche DNA-Sequenzen in der kleinen Furche doppelsträngiger DNA, bevorzugt (ATAA)_n, (TATT)_n, AAAT oder AATT.^[1] Sie kommen z. B. in High-Mobility-Group-Proteinen,^[2] in DNA-bindenden Proteinen von Pflanzen^[3] und hBRG1 vor.^[4] HMGA-Proteine enthalten drei AT-Haken,^[5] es wurden in einzelnen Proteinen bis zu 30 AT-Haken gefunden.^[6][7] In Spalthefen wird der Replikationsursprung von einem 9-AT-Haken-Protein gebunden, um die Replikation einzuleiten.^[8]

Die DNA-bindende Aminosäuresequenz des AT-Hakens ist eine konservierte, palindromische Sequenz Prolin-Arginin-Glycin-Arginin-Prolin (Kurzschreibweise PRGRP), wobei es auch AT-Haken mit nur einem Prolin gibt. Weiterhin enthalten AT-Haken in einer der beiden angrenzenden Sequenzen positiv geladene Aminosäuren wie Lysin und Arginin,^[9] sowie eine hakenförmige Struktur.^[6]

• Protein Data Bank: PDB 1EZE

1. ↑ R. Reeves: Structure and function of the HMGI(Y) family of architectural transcription factors. In: Environ. Health Perspect. 108. Jahrgang, Suppl 5, Oktober 2000, S. 803–809, doi:10.2307/3454310, PMID 11035986. 
2. ↑ R. Reeves, L. Beckerbauer: HMGI/Y proteins: flexible regulators of transcription and chromatin structure. In: Biochim. Biophys. Acta. 1519. Jahrgang, Nr. 1–2, Mai 2001, S. 13–29, doi:10.1016/S0167-4781(01)00215-9, PMID 11406267. 
3. ↑ A. H. Meijer, E. L. van Dijk, J. H. Hoge: Novel members of a family of AT hook-containing DNA-binding proteins from rice are identified through their in vitro interaction with consensus target sites of plant and animal homeodomain proteins. In: Plant Mol. Biol. 31. Jahrgang, Nr. 3, Juni 1996, S. 607–18, doi:10.1007/BF00042233, PMID 8790293. 
4. ↑ M. Singh, L. D'Silva, T. A. Holak: DNA-binding properties of the recombinant high-mobility-group-like AT-hook-containing region from human BRG1 protein. In: Biol. Chem. 387. Jahrgang, Nr. 10–11, 2006, S. 1469–78, doi:10.1515/BC.2006.184, PMID 17081121. 
5. ↑ M. Fedele, S. Battista, G. Manfioletti, C. M. Croce, V. Giancotti, A. Fusco: Role of the high mobility group A proteins in human lipomas. In: Carcinogenesis. Band 22, Nummer 10, Oktober 2001, ISSN 0143-3334, S. 1583–1591, PMID 11576996.
6. ↑ ^{a b} R. Reeves, M. S. Nissen: The A.T-DNA-binding domain of mammalian high mobility group I chromosomal proteins. A novel peptide motif for recognizing DNA structure. In: J. Biol. Chem. 265. Jahrgang, Nr. 15, Mai 1990, S. 8573–8582, PMID 1692833. 
7. ↑ J. R. Huth, C. A. Bewley, M. S. Nissen et al.: The solution structure of an HMG-I(Y)-DNA complex defines a new architectural minor groove binding motif. In: Nat. Struct. Biol. 4. Jahrgang, Nr. 8, August 1997, S. 657–65, doi:10.1038/nsb0897-657, PMID 9253416. 
8. ↑ L. Mojardín, E. Vázquez, F. Antequera: Specification of DNA replication origins and genomic base composition in fission yeasts. In: Journal of molecular biology. Band 425, Nummer 23, November 2013, ISSN 1089-8638, S. 4706–4713, doi:10.1016/j.jmb.2013.09.023, PMID 24095860.
9. ↑ R. Reeves: Molecular biology of HMGA proteins: hubs of nuclear function. In: Gene. 277. Jahrgang, Nr. 1–2, Oktober 2001, S. 63–81, doi:10.1016/S0378-1119(01)00689-8, PMID 11602345.