La diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (PFP) est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :

diphosphate + D-fructose-6-phosphate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  phosphate + D-fructose-1,6-bisphosphate.

Cette enzyme intervient dans le métabolisme des glucides chez les plantes et certaines bactéries. Elle catalyse l'interconversion du fructose-6-phosphate et du fructose-1,6-bisphosphate avec parallèlement interconversion du pyrophosphate et du phosphate. Chez les plantes, cette enzyme se trouve dans le cytosol des cellules et est fortement activée par le fructose-2,6-bisphosphate^[1], agissant comme molécule de signalisation cellulaire.

Plus précisément, le fructose-6-phosphate est phosphorylé en frutose-1,6-bisphosphate dans le sens glycolytique tandis que le fructose-1,6-bisphosphate est déphosphorylé en fructose-6-phosphate dans le sens néoglucogénétique.

Cette enzyme a été isolée pour la première fois à partir de Entamoeba histolytica^[2], un eucaryote. La première plante à partir de laquelle cette enzyme a été isolée est l'ananas^[3]. Elle a depuis été isolée dans un grand nombre d'espèces et de tissus de plantes^[1].

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