Protéine C réactive

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protéine C réactive
Protéine C réactive (structure moléculaire)
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1B09, 1GNH, 1LJ7, 3L2Y, 3PVN, 3PVO
Identifiants
Aliases	CRP, PCR, Protéine C réactive
IDs externes	OMIM: 123260 MGI: 88512 HomoloGene: 128039 GeneCards: CRP
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 1 humain[1] Locus 1q23.2 Début 159,712,289 bp[1] Fin 159,714,589 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 1 (souris)[2] Locus 1 H3|1 80.13 cM Début 172,525,622 bp[2] Fin 172,660,598 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans right lobe of liver îlot de Langerhans vésicule biliaire gonade testicule body of pancreas pancreatic epithelial cell artère coronaire droite ectocervix epithelium of colon Fortement exprimé dans left lobe of liver efferent ductule sexually immature organism fœtus humain canal déférent lumbar subsegment of spinal cord thymus lumbar spinal ganglion épididyme muscle digastrique Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire low-density lipoprotein particle receptor binding calcium liaison ionique liaison de virion complement component C1q complex binding liaison protéique liaison ion métal low-density lipoprotein particle binding choline binding identical protein binding Composant cellulaire région extracellulaire milieu extracellulaire Processus biologique negative regulation of lipid storage positive regulation of superoxide anion generation positive regulation of gene expression réponse inflammatoire acute-phase response negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation opsonisation defense response to Gram-positive bacterium voie classique d'activation du complément système immunitaire inné Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 1401 12944 Ensembl ENSG00000132693 ENSMUSG00000037942 UniProt P02741 P14847 RefSeq (mRNA) NM_000567 NM_001329057 NM_001329058 NM_001382703 NM_007768 RefSeq (protéine) NP_000558 NP_001315986 NP_001315987 NP_001369632 NP_031794 Localisation (UCSC) Chr 1: 159.71 – 159.71 Mb Chr 1: 172.53 – 172.66 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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La protéine C réactive (abrégée CRP, de l'anglais C-reactive protein) est une protéine de phase aiguë synthétisée principalement par le foie mais aussi par le tissu adipeux^[5]. Elle joue un rôle important dans les réactions inflammatoires, et sert de marqueur biologique à celles-ci.

La protéine C réactive a été isolée par Tilett (en) et Francis en 1930 à Rockefeller University, dans le sérum de patients présentant une inflammation aiguë^[6].

Cette protéine réagissait au polysaccharide C du pneumocoque.

La CRP est une protéine constituée de cinq sous-unités comportant chacune 206 acides aminés^[7]. Elle fait partie de la famille des pentraxines. Elle joue un rôle dans le système immunitaire, pouvant se fixer sur les immunoglobulines G et pouvant activer le système du complément. Sa demi-vie est de 18 h et elle se trouve essentiellement dans le sérum sanguin^[8].

La CRP est un marqueur précoce, sensible et spécifique de la réaction inflammatoire, et proportionnel à son intensité.

Elle apparaît dans les six heures suivant l'inflammation aiguë. Son taux augmente et est maximal après deux jours. Il peut baisser en moins de 6 heures après éradication de la source d'inflammation.

En présence de calcium, la CRP se lie spécifiquement aux résidus phosphocholine. On trouve la phosphocholine dans les polysaccharides microbiens.

Sa forme monomérique, par dissociation du pentamère par les plaquettes sanguines à l'aide du lysophosphatidylcholine (après activation par la phospholipase A2^[9]) et des liposomes^[10], se dépose dans les plaques d'athérome et aurait un effet pro-inflammatoire^[11].

La CRP active par ce biais la voie classique du complément en l'absence d'anticorps, et opsonise les ligands, en vue de leur phagocytose.

La phosphocholine étant également présente dans le PAF (facteur d'activation plaquettaire) et les polynucléaires, la CRP atténue la voie de la coagulation et l'activation des cellules inflammatoires.

Le gène responsable de sa synthèse est situé sur le chromosome 1 humain (long bras proximal)^[12]. Ce gène a de nombreuses mutations décrites, pouvant être responsables en partie de la variation inter-individuelle de sa concentration basale^[13]. Il existe, par ailleurs, 18 autres gènes, dont les mutations entraînent une modification du taux de CRP^[14].

La concentration sanguine de CRP est normalement inférieure à 6 mg/l. Elle varie cependant selon l'ethnicité, sa valeur étant sensiblement plus basse chez les Asiatiques^[15].

La CRP est considérée comme bon marqueur biologique de l'inflammation. Au-delà de 5 mg/l (détection par une méthode analytique classique), elle peut indiquer une infection comme une pyélonéphrite, une maladie autoinflammatoire comme une polyarthrite rhumatoïde, ou une maladie néoplasique comme un cancer du poumon.

Elle est utilisée depuis 1977 dans le diagnostic et la surveillance de l'évolution des infections, la normalisation de son taux étant un indice que le phénomène infectieux est maîtrisé. La CRP joue un rôle important dans le myélome multiple : son augmentation est un marqueur important de prolifération tumorale.

L'élévation de la CRP est un facteur de risque de l'athérome, maladie obstruant les vaisseaux^[16]. D'après certains auteurs, quand son taux (à mesurer par méthodes « ultrasensibles » permettant de détecter des taux de 0,2 à 5 mg/l) augmente et dépasse 3 mg/l dans le plasma sanguin^[17], elle serait l'un des marqueurs les plus fiables^[18] tandis que pour d'autres la corrélation semble faible^[19]. Des arguments indirects semblent montrer que cette élévation n'est qu'un marqueur et n'interviendrait pas directement dans la genèse de l'athérome^[20]. Selon d'autres études, en revanche, la CRP réduirait la synthèse d'oxyde nitrique et empêcherait l'angiogenèse, jouant ainsi un rôle direct dans les maladies cardiovasculaires^[21]. Il a aussi été montré qu'un taux de CRP inférieur à 2 mg/l sous statine diminue le risque d'infarctus du myocarde et de morts par accident coronarien^[22].

Le taux de CRP peut être discrètement augmenté en cas d'obésité et cette élévation semble être un marqueur de risque de la survenue d'un diabète de type 2^[23].

La supplémentation en vitamine C peut réduire de manière significative le taux de CRP, voire l'annuler^[24],[25].

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