Входит в гетеродимерный комплекс с бета-субъединицей. Интегрин альфа-V состоит из тяжёлой и лёгкой цепей, связанных дисульфидной связью. Интегрин альфа-V образует димер с интегринами бета-1, бета-3, бета-5, бета-6 или бета-8. Альфа-V/бета-6 связывается с вирусным белком VP1 вируса ящура (FMDV) и служит рецептором вируса. Является рецептором вирусных капсидных белков A9 и B1 вирусов Коксаки. Взаимодействует с внутриклеточным белком RAB25.
Интегрины с альфа-V участвуют во многих процессах развития эмбриона, в ангиогенезе и остеопорозе.
Структура
Интегрин альфа-V — крупный белок, состоит из 1018 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 116,0 кДа. N-концевой участок (962 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (32 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов и GFFKR мотив, от 4 до 13 участков N-гликозилирования. В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярный участок вырезается и образовавшиеся тяжёлая и лёгкая цепи оказываются связаны только дисульфидной связью.
Sajid M., Stouffer G.A. The role of alpha(v)beta3 integrins in vascular healing. (англ.) // Thromb. Haemost.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 87, no. 2. — P. 187—193. — PMID11858476.
Cooper C.R., Chay C.H., Pienta K.J. The role of alpha(v)beta(3) in prostate cancer progression. (англ.) // Neoplasia : journal. — 2002. — Vol. 4, no. 3. — P. 191—194. — doi:10.1038/sj/neo/7900224. — PMID11988838. — PMC1531692.
Cacciari B., Spalluto G. Non peptidic alphavbeta3 antagonists: recent developments. (каталан.) // Curr. Med. Chem.[англ.]. — 2005. — Vol. 12, num. 1. — P. 51—70. — PMID15638730.