Musin

Mikrograf yang menunjukkan sel-sel dengan vakuola intrasitoplasma yang mengandung musin. Pewarnaan Pap.
Identifikasi
SimbolMusin

Musin adalah keluarga protein berbobot molekul tinggi dan terglikosilasi secara intensif (glikokonjugat) yang diproduksi oleh jaringan epitel pada manusia dan sebagian besar hewan.[1] Mukosa dibedakan antara mukosa terikat membran, yang membentuk glikokaliks, atau mukosa yang disekresikan, yang membentuk gel lendir.[2] Gel lendir ini menutupi epitel yang basah, berfungsi mulai dari pelumasan (seperti yang terlihat misalnya pada mata), hingga pembentukan penghalang fisikokimia, melindungi terhadap partikel asing dan patogen seperti yang terlihat misalnya pada paru-paru atau usus. Selain sifat fisiknya, mukosa pembentuk gel dan mukosa transmembran juga terlibat dalam pensinyalan sel dan respons imun.[1][3] Mereka sering mengambil peran penghambat.[1] Beberapa musin dikaitkan dengan pengendalian mineralisasi, termasuk pembentukan gewang pada moluska,[4] kalsifikasi pada echinodermata,[5] serta pembentukan tulang pada manusia dan vertebrata.[6]

Selain sifat penghalang fisikokimia, musin dilaporkan berfungsi sebagai reseptor untuk berbagai patogen, memfasilitasi invasi mereka ke dalam sel inang. Dengan demikian, mereka menunjukkan peran ganda dalam pertahanan inang, yang saat ini sedang diselidiki.[7]

Disregulasi ekspresi dan sekresi musin terkait erat dengan berbagai penyakit. Ekspresi berlebihan protein musin, terutama MUC1, dikaitkan dengan banyak jenis kanker.[8][9] Gangguan integritas sawar lendir, yang menunjukkan penurunan ketebalan lapisan lendir dan/atau peningkatan permeabilitas, terkait erat dengan misalnya penyakit Crohn dan kolitis ulseratif.[2]

Musin manusia

Musin manusia meliputi gen dengan simbol HUGO MUC 1 hingga 22. Dari musin ini, kelas-kelas berikut telah didefinisikan berdasarkan lokalisasi:[10][11][12][13]

  • Musin yang disekresikan pada manusia, dengan lokasi kromosomnya, ukuran pengulangan dalam asam amino (aa), apakah membentuk gel (Y) atau tidak (N), dan ekspresi jaringannya.[14]
Musin gel kromosome ukuran pengulangan (aa) ekspresi jaringan
MUC2 Y 11p15.5 23 Jejunum, ileum, kolon, endometrium
MUC5A Y 11p15.5 8 Saluran napas, lambung, konjungtiva, endoserviks, endometrium
MUC5B Y 11p15.5 29 Saluran napas, kelenjat submandibula, endoserviks
MUC6 Y 11p15.5 169 Lambung, ileum, kantong empedu, endoserviks, endometrium
MUC19 Y 12q12 19 epitel kornea dan konjungtiva; kelenjar air mata[15]
MUC7 N 4q13–q21 23 Kelenjar sublingual dan submandibula
MUC8 N 12q24.3 13/41 Saluran napas, rahim, endoserviks, endometrium
MUC9 N 1p13 15 Tuba falopi
MUC20 N 3 19 Ginjal (tinggi), menengah di plasenta, paru-paru, prostat, hati, sistem pencernaan
  • Mukosa yang terikat membran (transmembran): MUC1, MUC3A, MUC3B, MUC4, MUC12, MUC13, MUC15, MUC16, MUC17, MUC21 (sebelumnya C6orf205), MUC22 (sangat polimorfik[16])

Mukosa saluran napas utama yang disekresikan adalah MUC5AC dan MUC5B, sedangkan MUC2 sebagian besar disekresikan di usus tetapi juga di saluran napas. MUC7 adalah protein saliva utama.[13]

Struktur protein

Mukosa manusia dan mamalia dewasa terdiri dari dua daerah yang berbeda:[10]

  • Daerah terminal amino dan karboksi sangat sedikit terglikosilasi, tetapi kaya akan sisteina. Residu sisteina berperan dalam pembentukan ikatan disulfida di dalam dan di antara monomer musin.
  • Suatu wilayah pusat yang besar ("domain PTS") terbentuk dari beberapa pengulangan tandem dari urutan 10 hingga 80 residu di mana hingga setengah dari asam amino adalah serina atau treonina. Area ini menjadi jenuh dengan ratusan oligosakarida berikatan O. Oligosakarida berikatan N juga ditemukan pada musin, tetapi dalam jumlah yang lebih sedikit daripada gula berikatan O.

Fungsi pada manusia

Musin telah ditemukan memiliki fungsi penting dalam pertahanan terhadap infeksi bakteri dan jamur. MUC5B, musin dominan di mulut dan saluran genital wanita, telah terbukti secara signifikan mengurangi perlekatan dan pembentukan biofilm Streptococcus mutans, bakteri yang berpotensi membentuk rongga. Yang tidak biasa, MUC5B tidak membunuh bakteri tetapi justru mempertahankannya dalam fase planktonik (non-biofilm), sehingga menjaga mikrobioma oral yang beragam dan sehat.[17] Efek serupa dari MUC5B dan musin lainnya telah ditunjukkan pada patogen lain seperti Candida albicans, Helicobacter pylori, dan bahkan HIV.[18][19] Di mulut, mukin juga dapat merekrut protein antimikroba seperti staterin dan histatin 1, yang selanjutnya mengurangi risiko infeksi.[19]

Sebelas mukin diekspresikan oleh epitel permukaan mata, sel goblet, dan kelenjar terkait, meskipun sebagian besar diekspresikan pada tingkat yang sangat rendah. Mereka menjaga kelembapan, melumasi kedipan, menstabilkan lapisan air mata, dan menciptakan penghalang fisik terhadap dunia luar.[15]

Glikosilasi dan agregasi

Gen musin mengkode monomer musin yang disintesis sebagai inti apomusin berbentuk batang yang dimodifikasi pasca-translasi melalui glikosilasi yang sangat melimpah.

Lapisan "gula" yang padat pada musin memberikan kapasitas penahan air yang cukup besar dan juga membuatnya tahan terhadap proteolisis, yang mungkin penting dalam menjaga penghalang mukosa.

Musin disekresikan sebagai agregat protein besar dengan massa molekuler sekitar 1 hingga 10 juta Da. Di dalam agregat ini, monomer dihubungkan satu sama lain sebagian besar oleh interaksi non-kovalen, meskipun ikatan disulfida antarmolekul juga dapat berperan dalam proses ini.

Sekresi

Setelah stimulasi, protein MARCKS (myristylated alanine-rich C kinase substrate) mengkoordinasikan sekresi musin dari vesikel berisi musin di dalam sel epitel khusus.[20] Fusi vesikel ke membran plasma menyebabkan pelepasan musin, yang saat bertukar Ca2+ dengan Na+ mengembang hingga 600 kali lipat. Hasilnya adalah produk viskoelastik dari molekul yang saling terjalin, yang dikombinasikan dengan sekresi lain (misalnya, dari epitel saluran napas dan kelenjar submukosa di sistem pernapasan), disebut "lendir".[21][22]

Signifikansi klinis

Peningkatan produksi musin terjadi pada banyak adenokarsinoma termasuk kanker pankreas, paru-paru, payudara, ovarium, usus besar, dan jaringan lainnya. Musin juga diekspresikan secara berlebihan pada penyakit paru-paru seperti asma, bronkitis, penyakit paru obstruktif kronis (PPOK), atau fibrosis sistik.[23] Dua musin membran yakni MUC1 dan MUC4,l telah banyak dipelajari terkait implikasi patologisnya dalam proses penyakit.[24][25][26] Musin sedang diteliti sebagai kemungkinan penanda diagnostik untuk keganasan dan proses penyakit lainnya di mana musin paling sering diekspresikan secara berlebihan atau salah.

Endapan musin abnormal bertanggung jawab atas edema wajah non-pitting yang terlihat pada hipotiroidisme yang tidak diobati. Edema ini juga terlihat di area pretibial.[27][halaman dibutuhkan]

Musin non-manusia dan vertebrata

Selain musin manusia dan hewan vertebrata yang lebih banyak dipelajari, hewan lain juga mengekspresikan protein (tidak selalu terkait) dengan sifat serupa, termasuk:

  • Lalat Drosophila diketahui mengekspresikan protein musin yang mengandung pengulangan kaya PTS.[28]
  • Trypanosoma cruzi mengekspresikan musin permukaan sel (Templat:Pfam).[29]

Beberapa organisme lain menghasilkan musilago yang tidak memiliki komponen protein, hanya polisakarida.

Penggunaan kosmetik

Sifat fungsional

Musin adalah protein berbobot molekul tinggi yang telah mengalami glikosilasi berat (> 70% karbohidrat), dan karenanya sering digunakan dalam produk kosmetik karena sifatnya yang melembapkan, melindungi lapisan pelindung, dan melembutkan kulit.[30]

Rantai samping karbohidrat yang melimpah pada glikoprotein memungkinkan struktur tersebut untuk mengikat sejumlah besar air dan membentuk jaringan kental seperti gel.[31] Sifat struktural inilah yang memberi musin kemampuan untuk menciptakan lapisan pelindung yang terhidrasi di atas kulit, meningkatkan retensi kelembapan dan memberikan rasa lembap saat digunakan.[32] Selain itu, ekstrak musin dari hewan juga dapat mengandung komponen kontaminan bioaktif, seperti glikosaminoglikan dan mineral jejak, yang terkait dengan perbaikan dan regenerasi kulit.

Bobot molekul (MW) mukin dapat memengaruhi perilaku fungsional formulasi topikal tempat musin ditemukan..[33] Mukosa dengan berat molekul (MW) yang lebih tinggi cenderung tetap berada di permukaan kulit, berkontribusi pada pembentukan lapisan film dan perlindungan penghalang. Lapisan pelindung mukosa ini dapat mengurangi kehilangan air trans-epidermal. Di sisi lain, mukosa dengan MW yang lebih rendah, dapat lebih mudah menembus stratum korneum, atau lapisan terluar epidermis. Hal ini meningkatkan efek hidrasi, memungkinkan mukosa dan jaringan airnya untuk berinteraksi dengan lebih banyak lapisan kulit. Oleh karena itu, variasi MW mukosa dapat disesuaikan sesuai dengan tujuan produk yang diinginkan.

Ekstrak lendir mengandung senyawa yang menunjukkan aktivitas antioksidan, termasuk peptida dan mineral jejak yang dapat menetralkan spesies oksigen reaktif (ROS), yang merusak lingkungan internal dan eksternal tubuh.[34] Dengan mengurangi stres oksidatif, komponen-komponen ini dapat berkontribusi pada pencegahan kerusakan sel yang terkait dengan faktor lingkungan seperti kerusakan ultraviolet (UV) dan polusi.[35] Sifat antioksidan mukosa ini seringkali dianggap sebagai faktor yang berkontribusi pada efek anti-penuaan dan penghalusan kulit kasar.

Turunan musin untuk penggunaan kosmetik

Bahan-bahan turunan musin, khususnya dari lendir siput, telah dimasukkan ke dalam formulasi kosmetik karena sifatnya yang membentuk lapisan film dan menahan air, yang memungkinkan pembentukan lapisan permukaan pelindung yang dapat mengurangi kehilangan air trans-epidermal dan meningkatkan hidrasi kulit.[36][37]

Musin siput, yang umumnya diperoleh dari spesies seperti Helix aspersa Müller dan Helix aspersa var. maxima, adalah sumber yang paling banyak digunakan dalam produk kosmetik termasuk krim, serum, dan masker.[38] Studi in vitro telah menunjukkan bahwa lendir siput dapat meningkatkan kelangsungan hidup, proliferasi, dan migrasi fibroblast, menunjukkan potensi peran dalam proses perbaikan kulit.[39] Tinjauan sistematis produk berbasis siput melaporkan peningkatan hidrasi, tekstur, dan iritasi, meskipun kekuatan bukti klinis masih bervariasi.[37]

Musin dari sumber lain, termasuk ikan seperti makarel, juga telah diteliti untuk aplikasi kosmetik. Hidrolisat lendir ikan telah menunjukkan aktivitas antioksidan, dengan komponen asam amino seperti L-metionina dan L-histidina berkontribusi pada penangkapan spesies oksigen reaktif. Kapasitas antioksidan dalam bahan-bahan ini umumnya dievaluasi menggunakan uji seperti kapasitas penyerapan radikal oksigen dan kapasitas antioksidan setara Trolox.[34]

Sifat musin yang digunakan dalam penggunaan kosmetik dapat bervariasi tergantung pada faktor biologis dan lingkungan, termasuk spesies dan kondisi stres, yang telah terbukti memengaruhi komposisi lendir.[34] Metode ekstraksi juga memengaruhi kualitas material; teknik tradisional sering mengandalkan stimulasi mekanis atau kimia, sementara pendekatan yang lebih baru menekankan pengumpulan dengan tekanan rendah untuk meningkatkan konsistensi dan keberlanjutan.[38]

Penelitian tentang bahan mirip musin sintetis atau hasil rekayasa hayati telah berfokus pada pengembangan glikopolimer, peptida, dan sistem berbasis polimer yang didefinisikan secara kimia yang meniru sifat fungsional utama musin alami termasuk hidrasi, pelumasan, pembentukan penghalang, dan perilaku viskoelastik.[36][35] Bahan-bahan peniru musin ini dirancang untuk mengatasi variabilitas dan heterogenitas musin yang berasal dari alam sambil mempertahankan sifat permukaan dan retensi airnya. Meskipun sistem ini menunjukkan sifat-sifat yang relevan untuk penggunaan topikal, penelitian saat ini sebagian besar bersifat eksploratif, dan penggunaannya dalam formulasi kosmetik komersial masih terbatas dibandingkan dengan musin yang bersumber dari alam.[40]

Meskipun penggunaannya meningkat dalam produk kosmetik, sebagian besar bukti pendukung berasal dari studi in vitro atau investigasi skala kecil, dan variabilitas dalam bahan sumber dan metode pemrosesan mempersulit perbandingan antar studi.[37]

Ukuran pasar kosmetik musin

Berbagai produk kosmetik musin tersedia di pasaran dan dapat dibeli di apotek, supermarket, toko kosmetik, atau online. Produk-produk ini termasuk toner, serum, pelembap, masker, krim mata, pembersih, dan banyak lagi.

Pasar global untuk kosmetik musin siput telah meningkat pesat, sebagian didorong oleh meningkatnya popularitas K-beauty dan tren perawatan kulit "alami".[41] Kawasan Asia-Pasifik, khususnya Korea Selatan, menyumbang porsi terbesar dari pasar. Pada tahun 2025, pasar global bernilai 989,4 juta USD dan diproyeksikan mencapai 3.112,7 juta USD pada tahun 2035. Ini mewakili tingkat pertumbuhan tahunan majemuk (CAGR) sebesar 12,1%.[42]

Risiko dan etika

Seiring dengan meluasnya penggunaan kosmetik musin, pertanyaan mengenai keamanannya telah dieksplorasi. Bukti saat ini menunjukkan bahwa produk kosmetik musin umumnya ditoleransi dengan baik oleh sebagian besar pengguna ketika digunakan secara topikal. Tinjauan sistematis telah mengungkapkan bahwa bahan musin siput dalam berbagai produk dermatologis menyebabkan peningkatan penghalang kulit dan hidrasi tanpa kejadian buruk serius yang dilaporkan selama berminggu-minggu penggunaan.[37] Sebuah tinjauan baru-baru ini menyimpulkan bahwa produk musin topikal tampaknya aman bagi sebagian besar pengguna dalam studi jangka pendek, tetapi menekankan perlunya uji klinis yang lebih panjang untuk sepenuhnya menentukan keamanan dan kemanjurannya.[41] Secara keseluruhan, meskipun temuan saat ini menunjukkan keamanan jangka pendek, studi lebih lanjut diperlukan untuk menetapkan kesimpulan yang lebih komprehensif mengenai keamanan dan risiko.

Selain keamanan, kekhawatiran etis mengenai produksi kosmetik musin juga telah muncul. Metode ekstraksi musin siput meliputi ekstraksi alami yang tidak menimbulkan rasa sakit dan menghasilkan hasil yang lebih rendah.[43] serta teknik lain seperti stimulasi listrik[44][45] dan induksi mekanis atau kimia.[46][47] Meskipun metode lain ini dapat menghasilkan hasil yang lebih tinggi, metode ini dapat menyebabkan stres atau membahayakan siput.[46] Meningkatnya permintaan produk musin siput telah memberikan tekanan pada perusahaan kosmetik ini, menyoroti perlunya metode pengumpulan yang etis dan kondisi hidup yang sesuai untuk siput.

Penggunaan biomedis

Lendir, biopolimer yang melapisi semua epitel lembap manusia dan hewan, terdiri hingga 70% musin berdasarkan massa.[48] Karena peran penting musin di seluruh tubuh manusia termasuk (tetapi tidak terbatas pada) pencernaan, reproduksi, pelumasan, dan imunitas, musin menjadi perhatian dalam penelitian medis. Musin umumnya biokompatibel karena keberadaannya secara alami di dalam tubuh manusia dan menunjukkan banyak karakteristik yang menjanjikan untuk pengembangan dan kemajuan kesehatan dan kedokteran. Berikut adalah beberapa penggunaan potensial musin dalam biomedis.

Biopolimer musin alami sebagai agen antivirus

Semua musin mengandung daerah kaya serina, treonina, dan prolina yang merupakan tempat terjadinya O-glikosilasi. O-glikan yang tersusun berinteraksi kuat dengan molekul air, yang memungkinkan musin untuk menghidrasi, melumasi, dan melindungi antarmuka biologis terhadap dehidrasi, tekanan mekanis, dan degradasi oksidatif. Glikan spesifik dapat menghambat infeksi dari virus dan bakteri.[48]

Musin berpotensi digunakan sebagai agen antivirus spektrum luas karena berbagai macam virus dapat dihambat oleh musin terisolasi yang berbeda. Sulit memperoleh musin dalam jumlah besar dari sumber manusia. Dalam sebuah penelitian oleh Lieleg dkk. (2012), mukin yang diisolasi dari mukosa lambung babi dimasukkan ke dalam kultur sel serviks manusia (HeLa) sebagai sumber alternatif glikoprotein musin dalam jumlah besar. Lendir babi ditemukan sebagai bahan yang kompatibel secara sitologis yang tidak mengganggu kelangsungan hidup sel HeLa. Diuji terhadap virus dengan diameter berbeda, musin babi menunjukkan penurunan sel yang terinfeksi HPV-16 (~nm) dari 65% dalam dapar HEPES menjadi ~6%, dengan temuan serupa untuk virus polioma sel Meckel (MCV, ~50nm) dan influenza A (~100nm). Imobilisasi virus dalam matriks musin (~340nm) diduga disebabkan oleh interaksi dengan gugus gula serta gaya non-kovalen lemah seperti gaya van der Waals dan ikatan hidrogen. Kemampuan musin untuk membatasi difusi virus yang jauh lebih kecil diameternya daripada matriks itu sendiri meniadakan metode penghambatan sterik yang sebelumnya dianggap ada.[49]

Mimetik musin dan material berbasis musin

Musin alami sulit diisolasi, sehingga mimetik mukin menjadi bidang penelitian yang populer.[35][36] Contoh terbaru dari perancah glikopolimer bercabang menggunakan reaksi bertahap pada penyangga padat untuk mensintesis glikooliogoamidoamina. Glikooliogoamidoamina ini kemudian ditempatkan pada perancah ester dan dikonjugasikan dengan gula.[50]

Material berbasis musin telah menunjukkan potensi signifikan dalam penggunaan biomedis dengan menggabungkan regulasi antimikroba dengan peningkatan sifat material. Alih-alih menghilangkan bakteri, glikopolimer peniru musin dapat menekan pembentukan biofilm dengan mengubah perilaku bakteri, secara efektif mengurangi virulensi tanpa mengganggu keseimbangan mikroba secara keseluruhan.[51] Pendekatan ini berfokus pada pengubahan perilaku bakteri untuk mengurangi virulensi, daripada membunuh bakteri. Pada saat yang sama, hidrogel berbasis musin telah direkayasa agar lebih kuat dan lebih lengket, menggunakan ikatan silang katekol-tiol untuk memungkinkan pembentukan gel yang cepat dan menempel pada permukaan basah.[52] Hidrogel ini dapat berfungsi sebagai perekat jaringan dan lapisan anti-pengotoran, sekaligus mempertahankan bioaktivitas alami musin dalam mencegah kolonisasi bakteri.

Contoh-contoh ini menyoroti bagaimana biomaterial berbasis musin dan mimetik musin dapat direkayasa untuk mengintegrasikan fungsi biologis dan kinerja struktural musin, menunjukkan potensi untuk penggunaan dalam penyembuhan luka dan pencegahan infeksi. Terdapat juga peluang dalam peningkatan metode pengiriman obat.[50][53] Terlepas dari bagaimana cara pemberiannya, agar obat dapat diserap dan masuk ke dalam sirkulasi tubuh, obat tersebut harus terlebih dahulu melewati lendir. Terdapat penekanan pada studi tentang bagaimana mengoptimalkan kemampuan obat untuk berinteraksi dengan lendir akan memungkinkan pengiriman obat yang lebih efisien dan tepat sasaran.[53]

Lihat juga

  • Escherichia coli sigatoksigenik dan verotoksigenik
  • Lapisan mukosa submandibular bovinae

Referensi

  1. ^ a b c Lang T, Klasson S, Larsson E, Johansson ME, Hansson GC, Samuelsson T (Agustus 2016). "Searching the Evolutionary Origin of Epithelial Mucus Protein Components-Mucins and FCGBP". Molecular Biology and Evolution. 33 (8). Oxford Academic: 1921–1936. doi:10.1093/molbev/msw066. PMC 4948705. PMID 27189557.
  2. ^ a b Fan F, Guo R, Pan K, Xu H, Chu X (2025). "Mucus and mucin: changes in the mucus barrier in disease states". Tissue Barriers. 13 (4) 2499752. doi:10.1080/21688370.2025.2499752. PMC 12667652. PMID 40338015.
  3. ^ Sheng YH, Hasnain SZ (2022). "Mucus and Mucins: The Underappreciated Host Defence System". Frontiers in Cellular and Infection Microbiology. 12 856962. doi:10.3389/fcimb.2022.856962. PMC 9238349. PMID 35774401.
  4. ^ Marin F, Corstjens P, de Gaulejac B, de Vrind-De Jong E, Westbroek P (Juli 2000). "Mucins and molluscan calcification. Molecular characterization of mucoperlin, a novel mucin-like protein from the nacreous shell layer of the fan mussel Pinna nobilis (Bivalvia, pteriomorphia)". The Journal of Biological Chemistry. 275 (27): 20667–20675. doi:10.1074/jbc.M003006200. hdl:1887/50061. PMID 10770949.
  5. ^ Boskey AL (2003). "Biomineralization: an overview". Connective Tissue Research. 44 Suppl 1 (1): 5–9. doi:10.1080/713713622. PMID 12952166.
  6. ^ Midura RJ, Hascall VC (Oktober 1996). "Bone sialoprotein--a mucin in disguise?". Glycobiology. 6 (7): 677–681. doi:10.1093/glycob/6.7.677. PMID 8953277.
  7. ^ Li X, Bleumink-Pluym NM, Luijkx YM, Wubbolts RW, van Putten JP, Strijbis K (Februari 2019). Baumler AJ (ed.). "MUC1 is a receptor for the Salmonella SiiE adhesin that enables apical invasion into enterocytes". PLoS Pathogens. 15 (2) e1007566. doi:10.1371/journal.ppat.1007566. PMC 6375660. PMID 30716138.
  8. ^ Niv Y (April 2008). "MUC1 and colorectal cancer pathophysiology considerations". World Journal of Gastroenterology. 14 (14): 2139–2141. doi:10.3748/wjg.14.2139. PMC 2703837. PMID 18407586.
  9. ^ Brockhausen I, Melamed J (Agustus 2021). "Mucins as anti-cancer targets: perspectives of the glycobiologist". Glycoconjugate Journal. 38 (4): 459–474. doi:10.1007/s10719-021-09986-8. PMID 33704667. S2CID 232191632.
  10. ^ a b Moniaux N, Escande F, Porchet N, Aubert JP, Batra SK (Oktober 2001). "Structural organization and classification of the human mucin genes". Frontiers in Bioscience. 6: D1192–D1206. doi:10.2741/moniaux. PMID 11578969.
  11. ^ Perez-Vilar J, Hill RL (2004). "Mucin Family of Glycoproteins". Dalam Lennarz WJ, Lane MD (ed.). Encyclopedia of Biological Chemistry. Vol. 2. Oxford: Academic Press/Elsevier. hlm. 758–764. doi:10.1016/B0-12-443710-9/00411-7. ISBN 978-0-12-443710-4.
  12. ^ Hoorens PR, Rinaldi M, Li RW, Goddeeris B, Claerebout E, Vercruysse J, et al. (Maret 2011). "Genome wide analysis of the bovine mucin genes and their gastrointestinal transcription profile". BMC Genomics. 12 140. doi:10.1186/1471-2164-12-140. PMC 3056801. PMID 21385362.
  13. ^ a b Kasprzak A, Adamek A (Maret 2019). "Mucins: the Old, the New and the Promising Factors in Hepatobiliary Carcinogenesis". International Journal of Molecular Sciences. 20 (6): 1288. doi:10.3390/ijms20061288. PMC 6471604. PMID 30875782.
  14. ^ Corfield AP (Januari 2015). "Mucins: a biologically relevant glycan barrier in mucosal protection". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1850 (1): 236–252. doi:10.1016/j.bbagen.2014.05.003. PMID 24821013.
  15. ^ a b Martinez-Carrasco R, Argüeso P, Fini ME (Juli 2021). "Membrane-associated mucins of the human ocular surface in health and disease". The Ocular Surface. 21: 313–330. doi:10.1016/j.jtos.2021.03.003. PMC 8328898. PMID 33775913.
  16. ^ Norman PJ, Norberg SJ, Guethlein LA, Nemat-Gorgani N, Royce T, Wroblewski EE, et al. (Mei 2017). "Sequences of 95 human MHC haplotypes reveal extreme coding variation in genes other than highly polymorphic HLA class I and II". Genome Research. 27 (5): 813–823. doi:10.1101/gr.213538.116. PMC 5411776. PMID 28360230.
  17. ^ Frenkel ES, Ribbeck K (Januari 2015). "Salivary mucins protect surfaces from colonization by cariogenic bacteria". Applied and Environmental Microbiology. 81 (1): 332–338. Bibcode:2015ApEnM..81..332F. doi:10.1128/aem.02573-14. PMC 4272720. PMID 25344244.
  18. ^ Kavanaugh NL, Zhang AQ, Nobile CJ, Johnson AD, Ribbeck K (November 2014). Berman J (ed.). "Mucins suppress virulence traits of Candida albicans". mBio. 5 (6) e01911-14. doi:10.1128/mBio.01911-14. PMC 4235211. PMID 25389175.
  19. ^ a b Frenkel ES, Ribbeck K (Januari 2015). "Salivary mucins in host defense and disease prevention". Journal of Oral Microbiology. 7 (1) 29759. doi:10.3402/jom.v7.29759. PMC 4689954. PMID 26701274.
  20. ^ Li Y, Martin LD, Spizz G, Adler KB (November 2001). "MARCKS protein is a key molecule regulating mucin secretion by human airway epithelial cells in vitro". The Journal of Biological Chemistry. 276 (44): 40982–40990. doi:10.1074/jbc.M105614200. PMID 11533058.
  21. ^ Rogers DF (September 2007). "Physiology of airway mucus secretion and pathophysiology of hypersecretion". Respiratory Care. 52 (9): 1134–46, discussion 1146–9. doi:10.4187/respcare.07521134. PMID 17716382.
  22. ^ Perez-Vilar J (Februari 2007). "Mucin granule intraluminal organization". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology. 36 (2): 183–190. doi:10.1165/rcmb.2006-0291TR. PMC 2176109. PMID 16960124.
  23. ^ Morrison CB, Markovetz MR, Ehre C (November 2019). "Mucus, mucins, and cystic fibrosis". Pediatric Pulmonology. 54 (Suppl 3): S84–S96. doi:10.1002/ppul.24530. PMC 6853602. PMID 31715083.
  24. ^ Singh AP, Moniaux N, Chauhan SC, Meza JL, Batra SK (Januari 2004). "Inhibition of MUC4 expression suppresses pancreatic tumor cell growth and metastasis". Cancer Research. 64 (2): 622–630. doi:10.1158/0008-5472.CAN-03-2636. PMID 14744777.
  25. ^ Singh AP, Chauhan SC, Bafna S, Johansson SL, Smith LM, Moniaux N, et al. (Maret 2006). "Aberrant expression of transmembrane mucins, MUC1 and MUC4, in human prostate carcinomas". The Prostate. 66 (4): 421–429. doi:10.1002/pros.20372. PMID 16302265. S2CID 21904013.
  26. ^ Singh AP, Chaturvedi P, Batra SK (Januari 2007). "Emerging roles of MUC4 in cancer: a novel target for diagnosis and therapy". Cancer Research. 67 (2): 433–436. doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-3114. PMID 17234748.
  27. ^ Black JM, Hawk JH (2009). Medical Surgical Nursing: clinical management for positive outcomes. Elsevier India. ISBN 978-81-312-2982-8.
  28. ^ Syed ZA, Härd T, Uv A, van Dijk-Härd IF (Agustus 2008). "A potential role for Drosophila mucins in development and physiology". PLOS ONE. 3 (8) e3041. Bibcode:2008PLoSO...3.3041S. doi:10.1371/journal.pone.0003041. PMC 2515642. PMID 18725942.
  29. ^ Cámara ML, Balouz V, Centeno Cameán C, Cori CR, Kashiwagi GA, Gil SA, et al. (Mei 2019). "Trypanosoma cruzi surface mucins are involved in the attachment to the Triatoma infestans rectal ampoule". PLoS Neglected Tropical Diseases. 13 (5) e0007418. doi:10.1371/journal.pntd.0007418. PMC 6544316. PMID 31107901.
  30. ^ Hansson GC (Juni 2020). "Mucins and the Microbiome". Annual Review of Biochemistry. 89 (1): 769–793. doi:10.1146/annurev-biochem-011520-105053. PMC 8442341. PMID 32243763.
  31. ^ Petrou G, Crouzier T (Agustus 2018). "Mucins as multifunctional building blocks of biomaterials". Biomaterials Science. 6 (9): 2282–2297. doi:10.1039/C8BM00471D. PMID 30047553.
  32. ^ Degen GD, Stevens CA, Cárcamo-Oyarce G, Song J, Bej R, Tang P, et al. (Februari 2025). "Mussel-inspired cross-linking mechanisms enhance gelation and adhesion of multifunctional mucin-derived hydrogels". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 122 (8) e2415927122. Bibcode:2025PNAS..12215927D. doi:10.1073/pnas.2415927122. PMC 11874598. PMID 39969995.
  33. ^ Essendoubi M, Gobinet C, Reynaud R, Angiboust JF, Manfait M, Piot O (Februari 2016). "Human skin penetration of hyaluronic acid of different molecular weights as probed by Raman spectroscopy". Skin Research and Technology. 22 (1). ISSI: 55–62. doi:10.1111/srt.12228. PMID 25877232.
  34. ^ a b c Tagami M, Kuwahara J (September 2020). "Evaluation of Antioxidant Activity and Amino Acids in the Mucus of Mackerel for Cosmetic Applications". Journal of Oleo Science. 69 (9): 1133–1138. doi:10.5650/jos.ess20029. PMID 32788514.
  35. ^ a b c Detwiler RE, Kramer JR (Desember 2022). "Preparation and applications of artificial mucins in biomedicine". Current Opinion in Solid State & Materials Science. 26 (6) 101031. Bibcode:2022COSSM..26j1031D. doi:10.1016/j.cossms.2022.101031. PMID 37283850.
  36. ^ a b c Kohout VR, Wardzala CL, Kramer JR (Desember 2022). "Synthesis and biomedical applications of mucin mimic materials". Advanced Drug Delivery Reviews. 191 114540. doi:10.1016/j.addr.2022.114540. PMC 10066857. PMID 36228896.
  37. ^ a b c d Aflatooni S, Boby A, Natarelli N, Albers S (2023). "Snails and skin: A systematic review on the effects of snail-based products on skin health". Journal of Integrative Dermatology. doi:10.64550/joid.my5hzr63tidak aktif 18 April 2026.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: DOI nonaktif per April 2026 (link)
  38. ^ a b Dwivedi N, Mir SA (2024). "An analysis of the use of snail slime collected by sustainable methods in Korean cosmetic creams". Revista Electronica de Veterinaria. 25 (2): 2256–2261. doi:10.69980/redvet.v25i2.2165.
  39. ^ Trapella C, Rizzo R, Gallo S, Alogna A, Bortolotti D, Casciano F, et al. (Desember 2018). "HelixComplex snail mucus exhibits pro-survival, proliferative and pro-migration effects on mammalian fibroblasts". Scientific Reports. 8 (1) 17665. Bibcode:2018NatSR...817665T. doi:10.1038/s41598-018-35816-3. PMC 6281574. PMID 30518946.
  40. ^ Duffy CV, David L, Crouzier T (Juli 2015). "Covalently-crosslinked mucin biopolymer hydrogels for sustained drug delivery". Acta Biomaterialia. 20 (12): 51–59. doi:10.1021/acs.biomac.5b00315tidak aktif 18 April 2026. PMID 25818947.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: DOI nonaktif per April 2026 (link)
  41. ^ a b Singh N, Brown AN, Gold MH (April 2024). "Snail extract for skin: A review of uses, projections, and limitations". Journal of Cosmetic Dermatology. 23 (4): 1113–1121. doi:10.1111/jocd.16269. PMID 38429932.
  42. ^ Company TB (2026). "Snail mucin skincare global market report". The Business Research Company. The Business Research Company.
  43. ^ Zhong T, Min L, Wang Z, Zhang F, Zuo B (April 2018). "Controlled self-assembly of glycoprotein complex in snail mucus from lubricating liquid to elastic fiber". RSC Advances. 8 (25): 13806–13812. Bibcode:2018RSCAd...813806Z. doi:10.1039/C8RA01439F. PMC 9079862. PMID 35539331.
  44. ^ Vassilev NG, Simova SD, Dangalov M, Velkova L, Atanasov V, Dolashki A, et al. (2020). "Metabolites profiling of garden snail Helix aspersa mucus". Metabolites. 10 (9): 360. doi:10.3390/metabo10090360. PMC 7570211. PMID 32887291.
  45. ^ Rosanto YB, Hasan CY, Surya A (2022). "The potential of snail mucus gel as a phytopharmaca to accelerate inflammation process during wound healing". World Journal of Dentistry. 13 (3): 224–227. doi:10.5005/jp-journals-10015-2056.
  46. ^ a b Zhu K, Zhang Z, Li G, Sun J, Gu T, Ain NU, et al. (2024). "Extraction, structure, pharmacological activities and applications of snail mucus components". International Journal of Biological Macromolecules. 258 (Pt 1) 128878. doi:10.1016/j.ijbiomac.2023.128878. PMID 38141709.
  47. ^ Mane PC, Sayyed SA, Kadam DD, Shinde MD, Fatehmulla A, Aldhafiri AM, et al. (2021). "Snail-mucus mediated synthesis of nanoparticles and biological activity". Scientific Reports. 11 (1): 13068. doi:10.1038/s41598-021-92478-4. PMC 8219800. PMID 34158586.
  48. ^ a b Park S, Chin-Hun Kuo J, Reesink HL, Paszek MJ (Februari 2023). "Recombinant mucin biotechnology and engineering". Advanced Drug Delivery Reviews. 193 114618. doi:10.1016/j.addr.2022.114618. PMC 10253230. PMID 36375719.
  49. ^ Lieleg O, Lieleg C, Bloom J, Buck CB, Ribbeck K (2012). "Mucin Biopolymers as Broad-Spectrum Antiviral Agents". Biomacromolecules. 13 (6): 1724–1732. doi:10.1021/bm3001292. hdl:1721.1/89156. PMC 3597216. PMID 22475261. Diakses tanggal 16 April 2026.
  50. ^ a b Feldhof MI, Schlatterer R, Strahl F, Garthe J, Prévost S, Schmidt S, et al. (September 2025). "Highly Branched Sulfated Glycopolymers as Mucin Mimetics". Journal of the American Chemical Society. 147 (36): 32698–32709. Bibcode:2025JAChS.14732698F. doi:10.1021/jacs.5c08232. PMC 12426936. PMID 40867090.
  51. ^ Werlang CA, Sahoo JK, Cárcarmo-Oyarce G, Stevens C, Uzun D, Putnik R, et al. (Desember 2024). "Selective Biofilm Inhibition through Mucin-Inspired Engineering of Silk Glycopolymers". Journal of the American Chemical Society. 146 (50): 34661–34668. Bibcode:2024JAChS.14634661W. doi:10.1021/jacs.4c12945. PMC 11996083. PMID 39651958.
  52. ^ Degen GD, Stevens CA, Cárcamo-Oyarce G, Song J, Bej R, Tang P, et al. (2025). "PNAS". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 122 (8) e2415927122. Bibcode:2025PNAS..12215927D. doi:10.1073/pnas.2415927122. PMC 11874598. PMID 39969995.
  53. ^ a b Bansil R, Turner BS (Juni 2006). "Mucin structure, aggregation, physiological functions and biomedical applications". Current Opinion in Colloid & Interface Science. 11 (2–3): 164–170. doi:10.1016/j.cocis.2005.11.001.

Pranala luar

Pranala luar

Templat:Mucoproteins

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.