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Prolina
A prolina (símbolo Pro ou P) é um aminoácido proteinogênico utilizado na biossíntese de proteínas. DefiniçãoA prolina faz parte do grupo dos 20 aminoácidos que participam da composição de proteínas, desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e um grupo carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um grupo amino secundário e não primário. Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares.[1] As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado.[2][3] Síntese de prolinaÉ considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácido glutamato. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através da enzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamato desidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase.[4] Propriedades em proteínasA estrutura cíclica da cadeia lateral da prolina confere à molécula uma rigidez considerável em relação a outros aminoácidos, no entanto afetando a taxa de formação de ligações peptídicas. Comparado com outros tRNAs, a formação de ligação peptídica do Pro-tRNA é lenta, um fenômeno característico dos N-alquil-aminoácidos.[5] A formação da ligação também é lenta entre moléculas de tRNA e cadeias que terminam em prolina, sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas.[6] Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) na ligação de hidrogênio.[7] A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura secundária da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a alfa-hélice e a folha-beta. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições da N-terminal, onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que grande parte das prolinas ocorrem no primeiro giro.[8] Uma sequência de múltiplas prolinas forma uma hélice de poliprolina, a estrutura secundária predominante em colágeno. A hidroxilação da prolina pela prolil hidroxilase aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o tecido conectivo. UsosA prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalisadores assimétricos em reações que usam catalisadores orgânicos. A redução Corey–Bakshi–Shibata (CBS) e a condensação aldólica são exemplos disso. Na preparação de cerveja, proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter turbidez.[9] A L-prolina serve como osmoprotetor, sendo assim usado em aplicações farmacológicas e biotecnológicas. Meios de cultura de tecido vegetal podem ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.[10][11] Referências
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